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Geprüft am 2025-10-06. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Biochemischer Ablauf == Obwohl es 61 Codons für die 20 kanonischen proteinogenen Aminosäuren gibt, werden im Zytoplasma einer Zelle nicht ebenso viele verschiedene Arten von tRNA gebraucht. Tatsächlich genügen in Bakterien schon 31 verschiedene Anticodons als Mittler zwischen den 20 Aminosäuren und den 61 Codons. Die beim Menschen vorkommenden etwa 600 tRNA-Gene stellen nur 48 verschiedene Anticodons dar. Denn manche tRNAs können mehrere verschiedene Codons für die gleiche Aminosäure erkennen. Das ist beispielsweise der Fall, wenn schon die beiden ersten Basen eines Basentripletts eine bestimmte Aminosäure festlegen, und die dritte so keine Rolle mehr spielt. Das Anticodon der mit der entsprechenden Aminosäure beladenen tRNA erkennt hier vorrangig die ersten beiden Positionen des Tripletts auf der mRNA mit der üblichen komplementären Basenpaarung – die dritte Paarung kann wackelig sein (siehe auch Wobble-Hypothese) – und somit verschiedene ähnliche Codons. Hingegen erkennt beispielsweise die mit Tryptophan beladbare tRNA (tRNATrp) normalerweise nur ein bestimmtes Codon (UGG). Alle reifen tRNA-Moleküle bestehen aus einem RNA-Strang mit etwas weniger als 100 Nukleotiden, bilden in ihrer Sekundärstruktur infolge intramolekularer Paarungen von komplementären Nukleotidsequenzen mit Schleifen eine kleeblattähnliche Form und falten dreidimensional in eine hakenähnliche Tertiärstruktur. Im sogenannten Akzeptorarm sind das 5'- und das 3'-Ende vereint. Hier bindet dann die entsprechende Aminosäure am 3'-Ende, über ein posttranskriptional angefügtes CCA-Triplett.
Quellen: de.wikipedia.org
Die Anticodonschleife liegt in der Sekundärstruktur dem Akzeptorstamm gegenüber, auch in der Tertiärstruktur hat sie den größten Abstand. Drei zentrale Basen dieser Schleife im Anticodonarm bilden das Anticodon – meist in Position Nummer 36, 35 und 34, wobei letztere dann mit der 3. Base des Codons paart. Die D-Schleife enthält das ungewöhnliche Dihydrouridin (D), die T-Schleife neben Thymidin (T) typischerweise Pseudouridin (Ψ) und Cytosin (C). Die V-Schleife ist variabel, also bei einzelnen tRNA-Arten unterschiedlich zusammengesetzt. Für die Beladung einer tRNA mit ihrer Aminosäure ist jeweils eine besondere Aminoacyl-tRNA-Synthetase zuständig. Meist gibt es für jede Aminosäure eine spezifische Synthetase.
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=== Ribosomen und Protein-Synthese === An den Ribosomen erfolgt die Paarung einer Aminoacyl-tRNA über ihr Anticodon mit dem Codon der mRNA und durch Peptidbindung der herangetragenen Aminosäuren die Synthese der Polypeptidkette von Proteinen. Diese ribosomale Peptidsynthese durch Translation der genetisch codierten Information ist der Hauptschritt der Proteinbiosynthese. Ribosomen bestehen aus zwei Untereinheiten, die jeweils wiederum aus RNA (ribosomale RNA) und Polypeptiden (ribosomale Proteine) aufgebaut sind. Zunächst sind die beiden Untereinheiten getrennt. Bei der Translation vereinigen sie sich und bilden zwei Bereiche aus, an denen die tRNAs anlagern können: die Aminoacyl-Stelle (A-Stelle) für die tRNA mit der nächsten anzufügenden Aminosäure, die Peptidyl-Stelle (P-Stelle) für die tRNA der an die wachsende Peptidkette angefügten Aminosäure. Die entladenen tRNA-Moleküle verlassen das Ribosom dann über eine andere Region, die Exit-Stelle (E-Stelle).
Quellen: de.wikipedia.org
Für die Initiation als den Start des Prozesses wie den Anfang der Kette benötigt die Zelle neben den beiden ribosomalen Untereinheiten und der mRNA noch eine spezielle tRNA. Diese Initiator-tRNA bindet an das Startcodon AUG und ist bei Bakterien eine tRNAifMet, die Formylmethionin (fMet) überträgt, statt des Methionins der bei Archaeen (und Eukaryoten) üblichen tRNAiMet. Darüber hinaus spielen bei Prokaryoten drei Initiationsfaktoren (IF 1, IF 2, IF 3) eine Rolle. Die kleine Untereinheit (30S) bildet zu Beginn einen Komplex mit den Initiationsfaktoren 1 und 3. Die Aufgabe des IF1 ist die Dissoziation der (in einem dynamischen Gleichgewicht liegenden) Nichtinitiator-tRNA. Der IF3 verhindert zusammen mit dem IF1 eine frühzeitige Bindung der beiden ribosomalen Untereinheiten. Der IF2, ein G-Protein, bindet GTP, durchläuft eine Konformationsänderung und kann so die Initiator-tRNA binden. Dieser Komplex aus IF2-GTP und (beladener) fMet-tRNAifMet hat nun die Möglichkeit, sowohl an mRNA wie an 30S-Einheit zu binden. Die kleine Untereinheit vermag durch eine Interaktion der anti-Shine-Dalgarno-Sequenz ihrer 16S-rRNA (ribosomale RNA als Teil der 30S-Einheit) mit der Shine-Dalgarno-Sequenz auf der mRNA die geeignete Bindungsstelle zu erkennen. Diese nicht-codierende Sequenz liegt wenige Nukleotide (9 nt upstream) vor einem Basentriplett, das ein AUG darstellt, und ermöglicht somit die Erkennung des Startcodons durch die Initiator-tRNA. Der Abschluss der Initiation wird durch GTP-Hydrolyse am IF2 eingeleitet.
Quellen: de.wikipedia.org
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